| Item type |
紀要論文(ELS) / Departmental Bulletin Paper(1) |
| 公開日 |
2011-12-01 |
| タイトル |
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タイトル |
FADおよびFADH2存在下におけるD-アスパラギン酸酸化酵素とD-アスパラギン酸のドッキングシュミレーション |
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言語 |
ja |
| タイトル |
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タイトル |
Prediction of Complex Structures between D-Aspartic acid and D-Aspartate Oxidase with Cofactor FAD or FADH2. |
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言語 |
en |
| 言語 |
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言語 |
jpn |
| キーワード |
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言語 |
en |
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主題Scheme |
Other |
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主題 |
D-Asp |
| キーワード |
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言語 |
en |
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主題Scheme |
Other |
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主題 |
D-aspartate oxidase |
| キーワード |
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言語 |
en |
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主題Scheme |
Other |
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主題 |
FAD |
| キーワード |
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言語 |
en |
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主題Scheme |
Other |
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主題 |
FADH2 |
| キーワード |
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言語 |
en |
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主題Scheme |
Other |
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主題 |
computational docking |
| 資源タイプ |
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資源タイプ識別子 |
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 |
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資源タイプ |
departmental bulletin paper |
| 著者名 |
小林, 佳奈
村上, 知之
吉田, 崇志
小田, 彰史
高橋, 央宜
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| 抄録 |
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内容記述タイプ |
Abstract |
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内容記述 |
recently, D-amino acids have been found to exist in the human body both as free amino acids and as residues in proteins. The free D-Asp is degraded by d-aspartate oxidase(DDO). DDO with cofactor FAD catalyzes the oxidative deamination of D-Asp and oxaloacetic acid is generated. On the other hand, it is reported that DDO with cofactor FADH2 can also form a complex with D-Asp. in this study, computational docking between D-Asp and DDO was carried out with FAD or FADH2 as the cofactor. The results of docking studies indicate that D-Asp can be recognized both by DDO with FAD and DDO with FADH2, and the difference in binding affinity between the oxidative and reductive states is caused by difference of hydrogen bonding patterns. |
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言語 |
en |
| 書誌情報 |
ja : 東北薬科大学研究誌
en : Journal of Tohoku Pharmaceutical University
号 58,
p. 35-40,
発行日 2011-12
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| 雑誌書誌ID |
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収録物識別子タイプ |
NCID |
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収録物識別子 |
AA1149311X |
KJ00008219239 (1.1 MB)
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